Als Kollagene bezeichnet man eine heterogene Proteinfamilie von extrazellulären Strukturproteinen. Diese sind in erster Linie am Aufbau von Bindegewebe, Haut, Sehnen, Blutgefäßen, Knochen und Knorpelgewebe beteiligt. Die Hauptaufgabe dieser Faserproteine ist es, Zellen in ihrem Verband zu halten und Gewebe zu festigen.

Die Grundeinheit des Kollagens bildet das „Tropokollagen“. Dieses besteht aus drei helikal angeordneten Polypeptidketten, in denen jede dritte Position von der Aminosäure Glycin besetzt ist. Die Synthese der Kollagenmoleküle in den Fibroblasten erfolgt über Vorläufer (Prokollagene), welche im Anschluss posttranslational zu Tropokollagen modifiziert werden. Im Rahmen dieser Modifizierungen werden Prolin- und Lysinreste an spezifischen Positionen hydroxyliert. Anschließend werden jeweils drei Stränge des Tropokollagens zu einer „Tripelhelix“ verdrillt, die – wie ein Seil – den entstehenden Fasern eine enorme Zugfestigkeit verleiht. Die Ausbildung der eng gewundenen Tripelhelix wird durch die Hydroxyproline und die regelmäßige Anordnung der kleinen Glycinreste ermöglicht. Zur abschließenden Reifung werden die Kollagenmoleküle in den extrazellulären Raum sekretiert, wo mit Hilfe der hydroxylierten Lysine eine gewebespezifische Vernetzung zu Kollagenfibrillen erfolgt.